Immagine Stilizzata Di Anticorpo

 

Gli anticorpi sono delle grandi proteine a forma di Y. Sono reclutati ed utilizzati dal sistema immunitario per identificare e neutralizzare microrganismi estranei come batteri e virus. Ogni anticorpo ha un bersaglio unico, noto come "antigene", presente sull'organismo invadente. Questo antigene funziona come una chiave che aiuta l'anticorpo nell'identificazione dell'organismo patogeno o comunque estraneo. Questo avviene perché sia l'anticorpo sia l'antigene hanno una struttura simile alla suddetta lettera Y.

Proprio come ogni serratura ha una singola chiave che la apre, un anticorpo ha una singola chiave sotto forma di antigene. Quando la chiave viene inserita nella serratura, l'anticorpo attiva, contrassegna o neutralizza il suo bersaglio. La produzione di anticorpi è la funzione principale del sistema immunitario umorale. Le immunoglobuline sono fondamentalmente proteine che funzionano come anticorpi. I termini anticorpo e immunoglobulina sono spesso usati in modo intercambiabile.

Le immunoglobuline si trovano nel sangue e in altri tessuti e fluidi. Sono prodotte dalle cellule plasmatiche che derivano dalle cellule B del sistema immunitario. Le cellule B del sistema immunitario diventano cellule plasmatiche quando attivate dal legame fra un antigene specifico con le superfici anticorpali. In alcuni casi, è anche necessaria l'interazione della cellula B con una cellula di aiuto T.

Gli antigeni sono definiti classicamente come qualsiasi sostanza estranea che provoca una risposta immunitaria. Sono anche chiamati immunogeni. La regione specifica su un antigene che un anticorpo riconosce e a cui si lega è chiamata "epitopo" o "determinante antigenico". Un epitopo è di solito costituito da una catena di 5 - 8 aminoacidi, che si trova sulla superficie della proteina. La catena di aminoacidi non esiste sotto forma di struttura bidimensionale, ma appare come una struttura tridimensionale. Un epitopo può essere riconosciuto solo nella sua forma come esiste in soluzione, oppure nella sua forma nativa tridimensionale. Se l'epitopo esiste su una singola catena di polipeptidi, si chiama epitopo continuo o lineare. L'anticorpo può legarsi solo a frammenti o segmenti denaturati di una proteina o alla proteina base nativa.

Il siero contenente anticorpi specifici per vari antigeni è chiamato antiserum. Ci sono cinque classi di immunoglobuline: IgM, IgG, IgA, IgD e IgE. La struttura di base di tutti gli anticorpi è la stessa. Ci sono quattro catene di polipeptidi tenute insieme da legami disolfuro. Queste quattro catene polipeptidiche formano una struttura molecolare simmetrica. Ci sono infatti due metà identiche con i siti di legame dell'antigene fra le estremità delle catene pesanti e leggere, su entrambi i lati. C'è inoltre una cerniera nel centro fra catene pesanti per consentire flessibilità alla proteina. Le due catene leggere sono identiche fra loro. Contengono circa 220 aminoacidi, mentre le catene di sollevamento hanno 440 aminoacidi.

Ci sono due tipi di catena leggera fra tutte le classi di immunoglobuline, una catena "lambda" e una catena "kappa". Entrambe hanno funzioni simili. Ogni tipo di immunoglobulina ha un diverso tipo di catena pesante. L'anticorpo si lega a specifici antigeni. Questo segnala alle altre cellule del sistema immunitario di liberarsi dei microbi invasivi. La forza di legame fra l'anticorpo e l'antigene, in un unico sito di legame, è conosciuta come affinità dell'anticorpo per l'antigene. L'affinità fra l'anticorpo e il sito di legame dell'antigene è determinata dal tipo di legame formato. Poiché un antigene può avere più epitopi diversi, un certo numero di anticorpi possono legarsi alla medesima proteina. Quando due o più siti di legame dell'antigene sono identici, un anticorpo può formare un legame più forte con l'antigene.

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